BIOQUÍMICA

L A S P R O T E Í N A S

Proteina (protos) significa lo primero, lo inicial.

Son macromoléculas indispensables en la química de la vida, tanto en la estructura como en la función; además, contribuyen a la fuerza de tracción. Algunas son enzimas, anticuerpos u hormonas.

En todas se encuentra gran porcentaje de nitrógeno, así como de oxigeno, hidrogeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe también azufre y en algunos otros fosforo y hierro.

Se forman por la unión de moléculas más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a través de nitratos y sales amoniacales del suelo. Mientras que los animales reciben sus aminoácidos esenciales de las plantas o de otros animales.

Las proteínas de origen animal son de alto valor nutritivo por que aportan los nueve aminoácidos esenciales para la vida en mayor cantidad.

La degradación de proteínas se le llama catálisis y a la síntesis anabolis.La mayoría de las reacciones químicas involucran catalizadores, las enzimas, la mayoría de las enzimas son proteínas.Las proteínas son macromoléculas como mínimo de 6 kD, están formadas por 20 aminoácidos diferentes, no todos los aminoácidos pueden ser sintetizados por el organismo, así que tienen que ser captadas por la dieta.

Los aminoácidos libres forman un pool, tienen un grupo amino nh2 y un grupo carboxilo cooh, cada aminoácido presenta una cadena lateral (R), y a pH neutro se encuentran como iones bipolares.

Los aminoácidos son cadenas largas no polares, son hidrófobos, y los que tienen cadenas laterales polares son hidrofilicos.Los aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino en su cadena lateral. Los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo, el cual se disocia, de manera que el grupo r tiene una carga negativa. Las cadenas laterales acidas básicas son iónicas y, por tanto, son hidrofilias.

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero ro que puede ionizarse. Dependiendo del pH, como un acido liberando protones quedando el grupo carboxilo (-COO-), como base -NH2, que al captar protones queda como (NH3+); también pueden aparecer como acido y base a la vez.

En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica denominada zwitterion.

Esquema del ion dipolar zwitterion que forman los aminoácidos en disolución acuosa.

Los péptidos pueden crecer incorporando aminoácidos porque siempre hay un extremo NH3 termina y un COOH terminal.

Ejemplo:

Las principales funciones biológicas de las proteínas son las siguientes:

1. Función estructural

2. Función enzimática

3. Función hormonal

4. Función de trasporte

5. Función homeostática

6. Función de defensa inmunitaria

7. Reconocimiento de señales químicas

8. Funciones reguladoras

9. Función contráctil

10. Transducción de señales (cambio de naturaleza fisicoquímica de señales) como la rodopsina de la retina, que transluce un fotón luminoso en un impulso nervioso.

11. Función de reserva energética.

Esquema de las estructuras de las proteínas según su secuencia de aminoácidos, la cual determina su estructura primaria y establece su conformación, que se puede dividir en estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.

La desnaturalización afecta las fuerzas de unión; por lo tanto, se afecta la conformación de la proteína. Las proteínas se clasifican en fibrosa o globulares.

En las proteína fibrosas las cadenas de poli péptidos se disponen en laminas largas; e las proteínas globulares las cadenas de poli péptidos se encuentran pegadas en forma estrecha, a fin de producir una molécula compacta, de forma esférica.

La mayor parte de las enzimas son proteínas globulares. Como mencionamos, existen varios niveles de organización en una molécula proteínica: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria

La secuencia de aminoácidos en una cadena de poli péptidos determina su estructura primaria.

Esta secuencia esta codificada en la información genética de organismo y la función de una proteína depende de su secuencia y la forma que esta adopte.

La insulina pancreática fue la primera proteína cuya secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptidica pudo determinarse en 1980 por Bell y col. Contiene 51 monómeros de unidades de aminoácidos en dos cadenas polipeptidicas.

Estructura secundaria

Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Esta disposición se debe a las interacciones entre los átomos del esqueleto regular de las cadenas pepitica.

Los grupos funcionales no intervienen en la formación de enlaces de la estructura secundaria.Existen dos tipos de estructura secundaria: la alfa hélice y la conformación beta.La alfa-hélice es una estructura geometría uniforme, en cada giro se encuentran 3.6 aminoácidos.

La estructura helicoidal se forma mediante enlaces por puentes de hidrogeno entre el –C=O de un aminoácido y en –NH- del cuarto aminoácido que le sigue a los giros sucesivos de la espiral.

En la estructura alfa-helicoidal los puentes de hidrogeno ocurren entre atamos de una misma cadena pepitica.

La alfa-hélice es a unidad estructural básica de las proteínas fibrosas de la lana, el cabello, la piel y las uñas, cuyas fibras son elásticas por que los enlaces de hidrogeno pueden reformarse.

El segundo tipo de estructura secundaria es la lamina beta plegada. En estas estructuras los puentes de hidrogeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas polipeptidicas (lamina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag está completamente extendida y los enlaces de hidrogeno ocasionan la formación de la estructura en forma de lamina.También se pueden formar laminas plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena polipeptidica (lamina intracatenaria).

Esta estructura es más flexible que elástica. La proteína de la seda fibroina tiene una estructura de lamina plegada beta.El núcleo de muchas proteínas globulares también está formado por laminas beta.

Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en proteínas globulares, y la intercatenarias entre las fibrosas.En los dos casos son posibles dos formas laminares, según el alineamiento de las diferentes cadenas o segmentos: si estas se alinean en la misma dirección (de extremo N- a C- terminal) la disposición es una lámina beta paralela, pero si están alineados en sentido opuesto la lámina es beta anti paralela. La estructura anti paralela es más estable por que los dipolos C=O y N-H están mejor orientados por una interacción optima.

En la proteínas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal (colágeno) o exclusivamente laminar (fibrina), pero en las proteínas globulares la estructura secundaria siempre tiene una Porción denominada aleatoria (zonas de conexión); estas proteínas pueden ser parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias, totalmente aleatorias o una mezcla variable de partes de ordenamiento helicoidal, laminar y aleatorio.

Estructura terciaria

Es la disposición de la estructura polipeptidica secundaria de un polipeptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular (dominio). Esta conformación globular facilita la solubilidad de las proteínas en agua para realizar sus funciones biológicas adecuadamente; la estructura terciaria está determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptidica. Esta estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que se interaccionan entre los grupos R de los aminoácidos:

1. Atracción iónica entre los grupos R (puentes eléctricos) son cargas positivas y negativas.

2. Puentes de hidrogeno entre los grupos R de las subunidades de aminoácidos en asas cancanas intracatenarias.

3. Interacciones hidrófobas de los grupos R no polares que se desplazan hacia al centro de la estructura globular, lejos de agua circundante.

4. Puentes de disulfuro covalentes (-S-S-), los cuales unen los átomos de azufre de dos subunidades de cisteína. También pueden unir dos porciones de una misma cadena o cadenas distintas.

Estructura cuaternaria

Esta estructura se forma de la unión con enlaces débiles de varias cadenas polipeptidicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptidicas se denomina protomero. El numero de protomeros varia desde 2 como en la hexocinasa, cuatro, como la hemoglobina o muchos, como las capsides virales con varias cadenas de unidades proteicasLa estructura de las proteínas determina su actividad biológica. De las innumerables conformaciones posibles de una proteína generalmente hay una que predomina, la cual es la mas estable, y en ese caso se dice que la proteína se encuentra es su estado nativo (proteína nativa)Los cambios en la estructura tridimensional de la proteína alteran su actividad biológica. Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena polipeptidica en espiral se desdobla para dar lugar a una conformación aleatoria.

Este cambio en la forma de la proteína y la perdida de su actividad biológica se le denomina desnaturalización, lo cual por lo general no puede revertirse.La degrada con proteica es llevada a cabo por proteasas o peptidasas que hidrolizan algunas o todas las estructuras, incluso la primaria, y puede efectuarse por ácidos o álcalis concentrados a elevadas temperaturas o por vía enzimática.

Los 20 aminoácidos que forman las proteínas humanas se dividen en esenciales y no esenciales.

Los primeros no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante la ingesta como histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y la valina.

Los no esenciales son aquellos que si se pueden sintetizarse en el organismo, como la alanina, arginina, la asparagina, el acido aspartico, la cisteína, el acido glutaminico, glutamina, glicina, prolina, la serina y la tirosina.

Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Las simples u holoproteinas, al hidrolizarse, producen únicamente aminoácidos, mientras que las proteínas conjugadas o heteroproteinas, al hidrolizarse, producen además de aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos.

Las proteínas simples se clasifican, según su conformación espacial en:

1. Fibrosas

a. Queratinas

b. Elastinas

c. Colágenos

d. Fibroinas

2. Globulares

a. Albuminas: como la lactoalbumina(leche), la seroalbumina(sangre) y la ovoalbúmina (huevo).

b. Hormonas: como la insulina, la hormona del crecimiento, la prolactina y la tirotropina.

c. Enzimas: como las hidrolasas, las oxidasas, las ligasas, las liasas.

d. Prolaminas: como la hordeina (cebada), la zeina (maiz), la gliadinaa(trigo).e. Gluteninas: como la orizanina (arroz) y la glutenina(trigo).

La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas se clasifican según sus gruposprosteticos en:

1. Lipoproteínas

a. De alta densidad (HDL), CON 50% DE PROTEINA PM 10°

b. De baja densidad(LDL), con 25% de proteína y PM 10°

c. De muy baja densidad (VLDL), CON 8% DE PROTEINA

2. Glucoproteinas

a. Ribonucleasas

b. Mucoroteinas

c. Anticuerpos(inmunoglobulinas)

d. Hormona luteinizante(LH)

e. Gonadotropina corionica humana (GCH)

3. Cromoproteinas

a. Hemoglobina

b. Hemocianina

c. Mioglobinad. Citocromos

4. Nucleoproteínas

a. Ribosas

b. Nucleosomas

c. Telomerasa

Evolucion de las proteínas

Existen unas 3 000 proteínas distintas en una bacteria, y más de 40 000 en un ser humano, aunque la mayoría ni han sido descubiertas. La función de las proteínas esta determinada por su estructura estereoquímica (arreglo de sus átomos en el espacio).

BIBLIOGRAFÍA
Dolores Javier Sanchez Gonzalez Nayeli Isabel Trejo Bahena, Biología Celular y Molecular, 1 ed, México,Alfil,2006.